第五节 常见食品蛋白质

一、肉类蛋白质

肉类是食物蛋白质的主要来源。肉类蛋白质主要存在于肌肉组织中，以牛、羊、鸡、鸭肉等最为重要，肌肉组织中蛋白质含量为20%左右。肉类中的蛋白质可分为肌原纤维蛋白质、肌浆蛋白质和基质蛋白质。这三类蛋白质在溶解性质上存在着显著的差别，采用水或低离子强度的缓冲液（0.15 mol/L或更低浓度）能将肌浆蛋白质提取出来，提取肌原纤维蛋白质则需要采用更高浓度的盐溶液，而基质蛋白质则是不溶解的。

肌浆蛋白质主要有肌溶蛋白和球蛋白两大类，占肌肉蛋白质总量的20%～30%。肌溶蛋白溶于水，在55～65℃变性凝固；球蛋白溶于盐溶液，在50℃时变性凝固。此外，肌浆蛋白质中还包括少量的使肌肉呈现红色的肌红蛋白。

肌原纤维蛋白质（又称肌肉的结构蛋白质），包括肌球蛋白（即肌凝蛋白）、肌动蛋白（即肌纤蛋白）、肌动球蛋白（即肌纤凝蛋白）和肌原球蛋白等，这些蛋白质占肌肉蛋白质总量的51%～53%。其中，肌球蛋白溶于盐溶液，其变性开始温度是30℃，肌球蛋白占肌原纤维蛋白质的55%，是肉中含量最多的一种蛋白质。在屠宰以后的成熟过程中，肌球蛋白与肌动蛋白结合成肌动球蛋白，肌动球蛋白溶于盐溶液中，其变性凝固的温度是45～50℃。由于肌原纤维蛋白质溶于一定浓度的盐溶液，所以也称盐溶性肌肉蛋白质。

基质蛋白质主要有胶原蛋白、网硬蛋白和弹性蛋白，都属于硬蛋白类，不溶于水和盐溶液。

二、胶原和明胶

胶原蛋白分布于动物的筋、腱、皮、血管、软骨和肌肉中，一般占动物蛋白质的1/3，在肉蛋白的功能性质中起着重要作用。胶原蛋白含氮量较高，不含色氨酸、胱氨酸和半胱氨酸，酪氨酸和甲硫氨酸含量也比较少，但含有丰富的羟脯氨酸（10%）和脯氨酸，甘氨酸含量更丰富（约33%），还含有羟赖氨酸。因此胶原属于不完全蛋白质。这种特殊的氨基酸组成是胶原蛋白特殊结构的重要基础，现已发现，I型胶原（一种胶原蛋白亚基）中96%的肽段都是由Gly—X—Y三联体重复顺序组成，其中X常为脯氨酸（Pro），而Y常为羟脯氨酸（Hyp）。

胶原蛋白可以链间和链内共价交联，从而改变了肉的坚韧性，陆生动物比鱼类的肌肉坚韧，老动物肉比小动物肉坚韧就是其交联度提高造成的。在胶原蛋白肽链间的交联过程中，首先是胶原蛋白肽链的末端非螺旋区的赖氨酸和羟赖氨酸残基的ε-氨基在赖氨酸氧化酶作用下氧化脱氨形成醛基，醛基赖氨酸和醛基羟赖氨酸残基再与其他赖氨酸残基反应并经重排而产生脱氢赖氨酰正亮氨酸和赖氨酰-5-酮正亮氨酸，而赖氨酰-5-酮正亮氨酸还可以继续缩合和环化形成三条链间的吡啶交联。这些交联作用的结果形成了具有高抗张强度的三维胶原蛋白纤维，从而使肌腱、韧带、软骨、血管和肌肉的强韧性提高。

天然胶原蛋白不溶于水、稀酸和稀碱，蛋白酶对它的作用也很弱。它在水中膨胀，可使质量增加0.5～1倍。胶原蛋白在水中加热时，由于氢键断裂和蛋白质空间结构的破坏，胶原变性（三股螺旋分离），变成水溶性物质——明胶。

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食用明胶

明胶在食品工业中广泛地被用作胶冻、乳化剂、稳定剂、黏合剂和澄清剂等，如肉制品、糖果、冰淇淋、酸乳制品、啤酒澄清等。明胶没有营养作用，正常使用属于可以吃但没什么好处也没什么坏处的东西。食用后既不会使人发胖，也不会导致体力下降。明胶也是一种强有力的保护胶体，乳化力强，进入胃后能抑制牛乳、豆浆等蛋白质因胃酸作用而引起的凝聚作用，从而有利于食物消化。

三、乳蛋白质

乳是哺乳动物的乳腺分泌物，其蛋白质组成因动物种类而异。牛乳由三个不同的相组成：连续的水溶液（乳清）、分散的脂肪球和以酪蛋白为主的固体胶粒。乳蛋白质同时存在于各相中。

1. 酪蛋白

酪蛋白以固体微胶粒的形式分散于乳清中，是乳中含量最多的蛋白质，占乳蛋白总量的80%～82%。酪蛋白属于结合蛋白质，是典型的磷蛋白。酪蛋白虽然是一种两性电解质，但是具有明显的酸性，所以在化学上常把酪蛋白看成是一种酸性物质。酪蛋白含有4种蛋白亚基，即α_s1-酪蛋白、α_s2-酪蛋白、β-酪蛋白、κ-酪蛋白，它们的比例约为3∶1∶3∶1，随遗传类型不同而略有变化。

α_{s 1}-酪蛋白和α_s2-酪蛋白的相对分子质量相似，约23500，等电点也都是pH为5.1，α_s2-酪蛋白仅略微更亲水一些，两者共占总酪蛋白的48%。从一级结构看，它们含有分布非常均衡的亲水残基和非极性残基，很少含半胱氨酸和脯氨酸，成簇的磷酸丝氨酸残基分布在第40～80位氨基酸肽之间，C末端部分相当疏水。这种结构特点使其形成较多α-螺旋和β-折叠片二级结构，并且易和二价金属钙发生结合，钙离子浓度高时不溶解。

β-酪蛋白相对分子质量约为24000，它占酪蛋白的30%～35%，等电点为5.3，β-酪蛋白高度疏水，但它的N末端含有较多亲水基，因此它的两亲性使其可作为一个乳化剂。在中性pH下加热，β-酪蛋白会形成线团状的聚集体。

κ-酪蛋白占酪蛋白的15%，相对分子质量为19000，等电点在3.7～4.2。它含有半胱氨酸并可通过二硫键形成多聚体，虽然它只含有一个磷酸化残基，但它含有碳水化合物成分，这提高了其亲水性。

酪蛋白与钙结合形成酪蛋白酸钙，再与磷酸钙构成酪蛋白酸钙-磷酸钙复合体，复合体与水形成悬浊状胶体（酪蛋白胶团）存在于鲜乳（pH为6.7）中。酪蛋白胶团在牛奶中比较稳定，但经冻结或加热等处理，也会发生凝胶现象。130℃加热数分钟，酪蛋白变性而凝固沉淀。添加酸或凝乳酶，酪蛋白胶粒的稳定性被破坏而凝固，干酪就是利用凝乳酶对酪蛋白的凝固作用而制成的。

2. 乳清蛋白

牛奶中酪蛋白凝固以后，从中分离出的清液即为乳清，存在于乳清中的蛋白质称为乳清蛋白，乳清蛋白有许多组分，其中最主要的是β-乳球蛋白和α-乳清蛋白。

①β-乳球蛋白：约占乳清蛋白质的50%，仅存在于pH为3.5以下和7.5以上的乳清中，在pH为3.5～7.5则以二聚体形式存在。β-乳球蛋白是一种简单蛋白质，含有游离的—SH基，牛奶加热产生气味可能与它有关。加热、增加钙离子浓度或pH超过8.6等都能使它变性。

②α-乳清蛋白：α-乳清蛋白在乳清蛋白中占25%，比较稳定。分子中含有4个二硫键，但不含游离—SH基。

乳清中还有血清清蛋白、免疫球蛋白和酶等其他蛋白质。血清蛋白是大分子球形蛋白质，相对分子质量66000，含有17个二硫键和1个半胱氨酸残基，该蛋白结合着一些脂类和风味物，而这些物质有利于其耐变性力的提高。免疫球蛋白相对分子质量大到150000～950000，它是热不稳定球蛋白，对乳清蛋白的功能性质有一定影响。

3. 脂肪球膜蛋白质

乳脂肪球周围的薄膜是由蛋白质、磷脂、高熔点甘油三酸酯，固醇、维生素、金属、酶类及结合水等化合物构成的，其中起主导作用的均是卵磷脂-蛋白质络合物。这层膜控制着牛奶中脂肪-水分散体系的稳定性。

四、卵蛋白质

1. 卵蛋白质的组成

鸡蛋可以作为卵类的代表，全蛋中蛋白质约占9%，蛋清中蛋白质约占10.6%，蛋黄中蛋白质约占16.6%，蛋清、蛋黄中蛋白质组成见表4-2和表4-3。

2. 卵蛋白质的功能性质

从鸡蛋蛋白质的组成可以看出，鸡蛋清蛋白质中有些具有独特的功能性质，如鸡蛋清中由于存在溶菌酶、抗生物素蛋白、免疫球蛋白和蛋白酶抑制剂等，能抑制微生物生长，这对鸡蛋的贮藏十分有利，因为它们将易受微生物侵染的蛋黄保护起来。我国中医外科常用蛋清调制药物用于贴疮的膏药，正是这种功能的应用实例之一。

鸡蛋清中的卵清蛋白、伴清蛋白和卵类黏蛋白都是易热变性蛋白质，这些蛋白质的存在使鸡蛋清在受热后产生半固体的胶状，但由于这种半固体胶体不耐冷冻，因此不要将煮制的蛋放在冷冻条件下贮存。

鸡蛋清中的卵黏蛋白和球蛋白是分子质量很大的蛋白质，它们具有良好的搅打起泡性，食品中常用鲜蛋或鲜蛋清来形成泡沫。在焙烤过程中还发现，仅由卵黏蛋白形成的泡沫在焙烤过程中易破裂，而加入少量溶菌酶后却对形成的泡沫有保护作用。

皮蛋的加工，利用了碱对卵蛋白质的部分变性和水解，产生黑褐色并透明的蛋清凝胶，蛋黄这时也变成黑色稠糊或半塑状。

蛋黄中的蛋白质也具有凝胶性质，这在煮蛋和煎蛋中最重要，但蛋黄蛋白质更重要的性质是它们的乳化性，这对保持焙烤食品的网状结构具有重要意义。蛋黄蛋白质作乳化剂的另一个典型例子是生产蛋黄酱，蛋黄酱是色拉油、少量水、少量芥末和蛋黄及盐等调味品的均匀混合物，在制作过程中通过搅拌，蛋黄蛋白质就发挥其乳化作用而使混合物变为均匀乳化的乳状体系。

3. 卵蛋白质在加工中的变化

蛋清在巴氏杀菌中，如果温度超过60℃，会造成热变性而降低其搅打起泡力。在pH为7时卵清蛋白、卵类黏蛋白、卵黏蛋白和溶菌酶对60℃以下加热是稳定的，最不耐热的伴清蛋白，此时也基本稳定，因此，蛋清的巴氏杀菌应控制在60℃以下。另外，加入六偏磷酸钠（2%）可提高伴清蛋白的热稳定性。

蛋黄也不耐高温，在60℃或更高温度下，蛋黄中的蛋白质和脂蛋白就产生显著变化。利用喷雾干燥工艺制作全蛋粉时，由于蛋清和蛋黄中的部分蛋白质受热变性，造成蛋白质的分散度、溶解度、起泡力等功能性质下降，产品颜色和风味也变劣。为了防止这种不利变化，在喷雾干燥前向全蛋糊中加入少量蔗糖或玉米糖浆，可以部分减缓蛋白质受热变性。

蛋黄制品不应在-6℃以下冻藏。否则解冻后的产品黏度增大，这是过度冷冻造成了蛋黄中蛋白质发生凝胶作用。一旦发生这种作用，蛋白质的功能性质就会下降。例如，用这种蛋黄制作蛋糕时，产品网状结构失常，蛋糕体积变小。对于这种变化，可通过向预冷蛋黄中加入蔗糖、葡萄糖或半乳糖来抑制，也可应用胶体磨处理而使 “凝胶作用”减轻。加入NaCl，产品黏度会增加，但远不是促进 “凝胶作用”而引起，实际上的效果正好相反，能阻止 “凝胶作用”。

鲜蛋在贮藏中质量会不断下降。应当强调下列变化的作用：贮藏中蛋内的蛋白质会受天然存在的蛋白酶的作用而造成蛋清部分稀化，蛋内的CO₂和水分会通过气孔向外散失，结果蛋清pH从7.6升至最大值9.7，蛋黄pH从6升至6.4左右，稠厚蛋清的凝胶结构部分破坏，蛋黄向外膨胀扩散，气室变大。

卵黏蛋白的糖苷键受某种作用而部分被切开是蛋清变稀的最合理解释，蛋清胶态结构的破坏应与pH变化有关，蛋黄膨胀的一个原因可能是蛋清水分向蛋黄转移所致。糖蛋白的糖苷键究竟因何断裂？是否主要是因pH上升时发生β-消除反应而引起？这些问题还有待深入研究。

五、鱼肉中的蛋白质

鱼肉中蛋白质的含量因鱼的种类及年龄不同而异，通常含10%～21%。鱼肉中蛋白质与畜禽肉类中的蛋白质一样，可分为3类：肌浆蛋白、肌原纤维蛋白和基质蛋白。

鱼的骨骼肌是一种短纤维，它们排列在结缔组织（基质蛋白）的片层之中，但鱼肉中结缔组织的含量要比畜禽肉少，而且纤维也较短，因而鱼肉更为嫩软。鱼肉的肌原纤维与畜禽肉类中的相似，为细条纹状，并且所含的蛋白质如肌球蛋白、肌动蛋白、肌动球蛋白等也很相似，但鱼肉中的肌动球蛋白十分不稳定，在加工和贮藏过程中很容易发生变化，即使在冷冻保存中，肌动球蛋白也会逐渐变成不溶性的而增加了鱼肉的硬度。如肌动球蛋白当贮藏在稀的中性溶液中时很快发生变性并可逐步凝聚而形成不同浓度的二聚体、三聚体或更高的聚合体，但大部分是部分凝聚，而只有少部分是全部凝聚，这可能是引起鱼肉不稳定的主要因素之一。

六、谷物类蛋白质

成熟、干燥的谷粒，其蛋白质含量依种类不同，在6%～20%。谷类又因去胚、麸及研磨而损失少量蛋白质。种核外面往往包着一层保护组织，不易为人消化，而要将其中的蛋白质分离出来也很困难，故仅宜用作饲料，而内胚乳蛋白常被用作人类食品。

1. 小麦蛋白

面粉主要成分是小麦的内胚乳，其淀粉粒包埋在蛋白质基质中。麦醇溶蛋白和麦谷蛋白占蛋白质总量的80%～85%，比例约为1∶1，两者与水混合后就能形成具有黏性和弹性的面筋蛋白，它能使面包中的其他成分如淀粉、气泡粘在一起，是形成面包空隙结构的基础。非面筋的清蛋白和球蛋白占面粉蛋白质总量的15%～20%，它们能溶于水，具凝聚性和发泡性。小麦蛋白缺乏赖氨酸，所以与玉米一样，不是一种良好的蛋白质来源。但若能配以牛乳或其他蛋白，就可补其不足。

小麦面筋中的二硫键在多肽链的交联中起着重要的作用。

2. 玉米蛋白质

玉米胚乳蛋白主要是基质蛋白和存在于基质中的颗粒蛋白体两种，玉米醇溶蛋白就在蛋白体中，占蛋白质总量的15%～20%，它缺乏赖氨酸和色氨酸两种必需氨基酸。

3. 稻米蛋白质

稻米蛋白主要存在于内胚乳的蛋白体中，在碾米过程中几乎全部保存，其中80%为碱溶性蛋白——谷蛋白。稻米是唯一具有高含量谷蛋白和低含量醇溶谷蛋白（5%）的谷类，因此其赖氨酸的含量也比较高。

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喝豆浆时的注意事项

（1）忌喝未煮熟的豆浆 没有煮熟的豆浆含有毒物质，会导致蛋白质代谢障碍，并引起中毒症状。

（2）忌在豆浆里打鸡蛋 鸡蛋中的黏液性蛋白易和豆浆中的胰蛋白酶结合，产生一种不能被人体吸收的物质，大大降低了对营养的吸收。

（3）忌冲红糖 红糖里的有机酸和豆浆中的蛋白质结合后，可产生变性沉淀物，破坏营养成分。

（4）忌装保温瓶 在温度适宜的条件下，以豆浆作为养料，瓶内细菌会大量繁殖，经过3～4h就能使豆浆酸败变质。

（5）忌喝超量 一次喝豆浆过多易引起蛋白质消化不良，出现腹胀、腹泻等症状。

（6）忌空腹喝 空腹喝豆浆时，蛋白质会在体内转化为热量而消耗掉。搭配淀粉类食品能使营养物质被充分吸收利用。

七、大豆蛋白质

1. 大豆蛋白质的分类和组分

大豆蛋白可分为两类：清蛋白和球蛋白。清蛋白一般占大豆蛋白的5% （以粗蛋白计）左右，球蛋白约占90%。大豆球蛋白可溶于水、碱或食盐溶液，加酸调pH至等电点4.5或加硫酸铵至饱和，则沉淀析出，故又称酸沉蛋白，而清蛋白无此特性，则称为非酸沉蛋白。

按照溶液在离心机中沉降速度来分，大豆蛋白质可分为4个组分，即2S、7S、11S和15S（S为沉降系数，1S=1×10^-13s=1 Svedberg单位）。其中7S和11S最为重要，7S占总蛋白的37%，而11S占总蛋白的31%（表4-4）。

2. 大豆蛋白质的溶解度

大豆蛋白质在溶解状态下才发挥出机能特性。溶解度受pH和离子强度影响很大。在pH为4.5～4.8时溶解度最小。加盐可使酸沉蛋白质溶解度增大，但在酸性pH为2.0时低离子强度下溶解度很大。在中性pH为6.8条件下，溶解度随离子强度变化不大。在碱性条件下溶解度增大。

3. 大豆蛋白质的机能特性

7S球蛋白是一种糖蛋白，含糖量约为5.0%，其中甘露糖为3.8%，氨基葡萄糖为1.2%，7 S多肽是紧密折叠的，其中α-螺旋结构、β-折叠结构和不规则结构分别占5%、35%和60%。11 S球蛋白含有较多的谷氨酸、天冬酰胺。与11 S球蛋白相比7S球蛋白中色氨酸、甲硫氨酸、胱氨酸含量略低，而赖氨酸含量则较高，因此7S球蛋白更能代表大豆蛋白质的氨基酸组成。

7 S组分与大豆蛋白的加工性能密切相关，7 S 组分含量高的大豆制得的豆腐就比较细嫩。11 S组分具有冷沉性，脱脂大豆的水浸出蛋白液在0～2℃水中放置后，约有86%的11 S 组分沉淀出来，利用这一特征可以分离浓缩11 S组分。11 S组分和7S组分在食品加工中性质不同，由11 S 组分形成的钙胶冻比由7S组分形成的坚实得多，这是因为11 S 和7S 组分同钙反应上的不同所致。

不同的大豆蛋白质组分，乳化特性也不一样，7 S 与11 S 的乳化稳定性稍好，在实际应用中，不同的大豆蛋白制品具有不同的乳化效果，如大豆浓缩蛋白的溶解度低，作为加工香肠用乳化剂不理想，而用分离大豆蛋白其效果则好得多。

大豆蛋白制品的吸油性与蛋白质含量有密切关系，大豆粉、浓缩蛋白和分离蛋白的吸油率分别为84%、133%和150%，组织化大豆蛋白的吸油率为60%～130%，最大吸油量发生在15～20min内，而且粉越细吸油率越高。

大豆蛋白沿着它的肽链骨架，含有许多极性基团，在与水分子接触时，很容易发生水化作用。当向肉制品、面包、糕点等食品添加大豆蛋白时，其吸水性和保水性平衡非常重要，因为添加大豆蛋白之后，若不了解大豆蛋白的吸水性和保水性以及不相应地调节工艺，就可能会因为大豆蛋白质从其他成分中夺取水分，而影响面团的工艺性能和产品质量。相反，若给予适当的工艺处理，则对改善食品质量非常有益，不但可以增加面包产量、改进面包的加工特性，而且可以减少糕点的收缩、延长面包和糕点的货架期。

大豆蛋白质分散于水中形成胶体。这种胶体在一定条件（包括蛋白质的浓度、加热温度、时间、pH以及盐类和巯基化合物等）下可转变为凝胶，其中大豆蛋白质的浓度及其组成是凝胶能否形成的决定性因素，大豆蛋白质浓度越高，凝胶强度越大。在浓度相同的情况下，大豆蛋白质的组成不同，其凝胶性也不同，在大豆蛋白质中，只有7S和11 S组分才有凝胶性，而且11 S 形成凝胶的硬度和组织性高于7S组分凝胶。

大豆蛋白制品在食品加工中的调色作用表现在两个方面，一是漂白，二是增色。如在面包加工过程中添加活性大豆粉后，一方面大豆粉中的脂肪氧合酶能氧化多种不饱和脂肪酸，产生氧化脂质，氧化脂质对小麦粉中的类胡萝卜素有漂白作用，使之由黄变白，形成内瓤很白的面包；另一方面大豆蛋白又与面粉中的糖类发生美拉德反应，可以增加其表面的颜色。